蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)：

蛋白質(zhì)分子的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架中原子的局部空間排列，并不涉及側(cè)鏈的構(gòu)象。在所有已測(cè)定的蛋白質(zhì)中均有二級(jí)結(jié)構(gòu)的存在，主要形式包括（α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲。

1.α-螺旋結(jié)構(gòu)

1951年，PAUlinG和Corey根據(jù)多肽鏈骨架中剛性平面及其他可以旋轉(zhuǎn)的原子提出多肽構(gòu)象是螺旋結(jié)構(gòu)，他們稱(chēng)之為α-螺旋，其特點(diǎn)如下：

（1）多肽鏈主鏈圍繞中心軸有規(guī)律地螺旋式上升醫(yī)學(xué)|教育網(wǎng)整理，每隔3.6個(gè)氨基酸殘基螺旋上升一圈，每個(gè)氨基酸殘基向上平移0.15nm，故螺距為0.54nm.

（2）第一個(gè)肽平面羰基上的氧與第四個(gè)肽平面亞氨基上的氫形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長(zhǎng)軸基本平行。氫鍵是一種很弱的次級(jí)鍵，但由于主鏈上所有肽鍵都參與氫鍵的形成，所以α-螺旋很穩(wěn)定。組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸都是L-α-氨基酸，故形成右手螺旋。側(cè)鏈R基團(tuán)伸向螺旋外側(cè)。

2.β-折疊結(jié)構(gòu)

β-折疊與α-螺旋的形狀截然不同，所形成的鋸齒狀結(jié)構(gòu)，一般比較短，只含5～8個(gè)氨基酸殘基，但兩條以上肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的若干肽段的鋸齒狀結(jié)構(gòu)可平行排列，兩條肽鏈走向可相間，也可相反。其特點(diǎn)如下：

（1）多肽鏈伸展，各肽鍵之間折疊成鋸齒狀，R基團(tuán)位于鋸齒狀結(jié)構(gòu)上下方。

（2）肽鏈（段）之間平行排列，肽鏈羰基上的O與亞氨基上的H形成氫鍵，氫鍵的方向與長(zhǎng)軸垂直。

（3）若兩條肽鏈走向相同，均從N端指向C端醫(yī)學(xué)|教育網(wǎng)整理，稱(chēng)順平行折疊，兩殘基間距0.65nm.反之，兩條肽鏈走向相反，一條從N端指向C端，另一條從C端指向N端，稱(chēng)反平行折疊，兩殘基間距為0.70nm.反平行折疊較順平行折疊更為穩(wěn)定。

3.β-轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)

包括β-轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲。β-轉(zhuǎn)角常發(fā)生于肽鏈進(jìn)行180°回折時(shí)的轉(zhuǎn)角上。轉(zhuǎn)角通常由4個(gè)氨基酸殘基組成，其第一個(gè)殘基的羰基氧（O）與第四個(gè)殘基的氨基氫（H）可形成氫鍵。轉(zhuǎn)角的第二個(gè)殘基常為脯氨酸。無(wú)規(guī)卷曲是用來(lái)闡述沒(méi)有確定規(guī)律性的那部分肽鏈結(jié)構(gòu)。