細微的差別意味著科學家能否分辨蛋白質(zhì)中各個原子以及了解這些原子是如何相互作用。

　　最近美國能源部Brookhaven國家實驗室的研究人員通過提高分辨率的方法成功破譯了鋅轉(zhuǎn)運體蛋白(zinc transporter protein)的結(jié)構(gòu)。這項新發(fā)現(xiàn)發(fā)表在9月13日《Nature Structural & Molecular Biology》雜志網(wǎng)絡版上。該發(fā)現(xiàn)不但意味著發(fā)現(xiàn)了鋅元素調(diào)節(jié)藥物的作用靶點，或許還能加深對植物葉綠體中類似于鋅調(diào)節(jié)酶的其他酶類的了解。

　　研究人員在Brookhaven實驗室的國家同步加速器光源(National Synchrotron Light Source, NSLS)利用x-射線晶體學不但看到了該蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，還觀察到該蛋白質(zhì)結(jié)合并轉(zhuǎn)運鋅離子的過程。

　　此外，研究人員還利用熒光探針研究了該蛋白與鋅離醫(yī)學教育網(wǎng)搜集整理子結(jié)合時相應的形狀改變，并測試了鋅轉(zhuǎn)運體蛋白形狀改變對鋅離子轉(zhuǎn)運能力產(chǎn)生的影響。試驗發(fā)現(xiàn)，鋅離子轉(zhuǎn)運有一種自動調(diào)節(jié)機制：鋅離子結(jié)合到細胞后，引發(fā)細胞內(nèi)部的鋅轉(zhuǎn)運體蛋白的兩個電性相斥的蛋白質(zhì)區(qū)域呈鉸鏈型運動，因而導致跨越細胞膜的該蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生改變。

　　因此，當細胞內(nèi)的鋅離子水平過高，則這種形狀上的改變能迫使鋅離子穿越細胞膜排到細胞外。但目前為止，這種排出鋅離子的分子機制還不太清楚。