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變構調節(jié)的機理-公衛(wèi)執(zhí)業(yè)醫(yī)師復習資料

2014-05-21 15:55 來源:
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公衛(wèi)執(zhí)業(yè)醫(yī)師考試中的科目繁多,醫(yī)學教育網(wǎng)小編整理了考試中的部分內容,希望對參加考試的考生有所幫助!

(1)一般變構酶分子上有二個以上的底物結合位點。當?shù)孜锱c一個亞基上的活性中心結合后,通過構象的改變,可增強其他亞基的活性中心與底物的結合,出現(xiàn)正協(xié)同效應。使其底物濃度曲線呈S形。即底物濃度低時,酶活性的增加較慢,底物濃度高到一定程度后,酶活性顯著加強,最終達到最大值Vmax.多數(shù)情況下,底物對其變構酶的作用都表現(xiàn)正協(xié)同效應,但有時,一個底物與一個亞基的活性中心結合后,可降低其他亞基的活性中心與底物的結合,表現(xiàn)負協(xié)同效應。如3-磷酸甘油醛脫氫酶對NAD+的結合為負協(xié)同效應。

(2)變構酶除活性中心外,存在著能與效應劑作用的亞基或部位,稱調節(jié)亞基(或部位),效應劑與調節(jié)亞基以非共價鍵特異結合,可以改變調節(jié)亞基的構象,進而改變催化亞基的構象,從而改變酶活性。凡使酶醫(yī)學教育網(wǎng)原創(chuàng)活性增強的效應劑稱變構激活劑,它能使上述S型曲線左移,飽和量的變構激活劑可將S形曲線轉變?yōu)榫匦坞p曲線。凡使酶活性減弱的效應劑稱變構抑制劑,能使S形曲線右移。例如,ATP是磷酸果糖激酶的變構抑制劑,而ADP、AMP為其變構激活劑。

(3)由于變構酶動力學不符合米-曼氏酶的動力學,所以當反應速度達到最大速度一半時的底物的濃度,不能用Km表示,而代之以K0.55表示。

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