蛋白質功能：

蛋白質是細胞中的主要功能分子。除了特定類別的RNA，大多數(shù)的其他生物分子都需要蛋白質來調控。蛋白質也是細胞中含量最為豐富的分子之一；例如，蛋白質占大腸桿菌細胞干重的一半，而其他大分子如DNA和RNA則只分別占3%和20%.在一個特定細胞或細胞類型中表達的所有蛋白被稱為對應細胞的蛋白質組。

蛋白質能夠在細胞中發(fā)揮多種多樣的功能，涵蓋了細胞生命活動的各個方面：發(fā)揮催化作用的酶；參與生物體內的新陳代謝的調劑作用，如胰島素；一些蛋白質具有運輸代謝物質的作用，如離子泵和血紅蛋白；發(fā)揮儲存作用，如植物種子中的大量蛋白質，就是用來萌發(fā)時的儲備；許多結構蛋白被用于細胞骨架等的形成，如肌球蛋白；還有免疫、細胞分化、細胞凋亡等過程中都有大量蛋白質參與。

蛋白質功能發(fā)揮的關鍵在于能夠特異性地并且以不同的親和力與其他各類分子，包括蛋白質分子結合。蛋白質結合其他分子的區(qū)域被稱為結合位點，而結合位點常常是從蛋白質分子表面下陷的一個“口袋”；而結合能力與蛋白質的三級結構密切相關，因為結構決定了結合位點的形狀和化學性質（即結合位點周圍的氨基酸殘基的側鏈的化學性質）。蛋白質結合的緊密性和特異性可以非常高；例如，核糖核酸酶抑制蛋白可以與人的血管促生蛋白angiogenin以亞飛摩爾（sub-femtomolar，即1 M）angiogenin在兩棲動物中的同源蛋白抗腫瘤核糖核酸酶（onconase）。非常微小的化學結構變化，如在結合位點的某一殘基側鏈上添加一個甲基基團，有時就可以幾乎完全破壞結合；例如，氨酰tRNA合成酶可以分辨?zhèn)孺溄Y構非常類似的纈氨酸和異亮氨酸，而這兩種氨基酸的差別就在于異亮氨酸的側鏈多出一個甲基。相同的蛋白質分子結合在一起就可形成同源寡聚體或多聚體，有些多聚體可以形成纖維；而這些形成纖維的蛋白質往往是結構蛋白，它們在單體狀態(tài)下是球蛋白，通過自結合來形成剛性的纖維。蛋白-蛋白相互作用可以調控酶的活性和細胞周期中的各種進程，并可以使大型的蛋白質復合物得以形成，這樣可以將參與同一生物學功能的分子結合到一起，從而提高其工作效率；而結合所誘導的蛋白構象變化對于復雜的信號傳導網絡的構建也是必不可少的。還有一些蛋白質（如膜蛋白）可以結合或者插入到細胞膜中。