生物化學(xué)考前奪分要點(diǎn)23條

1.等電點(diǎn)（pI點(diǎn)）：在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時(shí)溶液的pH稱(chēng)為該氨基酸的等電點(diǎn)。pH＜pI 陽(yáng)離子氨基酸帶凈負(fù)電荷，在電場(chǎng)中將向正極移動(dòng)；pH=pI氨基酸的兼性離子；pH＞pI 陰離子氨基酸帶凈正電荷，在電場(chǎng)中將向負(fù)極移動(dòng)。

2.含共軛雙鍵的氨基酸（色氨酸、酪氨酸）具有紫外吸收性質(zhì)；氨基酸與茚三酮反應(yīng)生成藍(lán)紫色化合物。

3.蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指在蛋白質(zhì)分子中，從N-端至C-端的氨基酸排列順序，即蛋白質(zhì)分子中氨基酸的排列順序，主要化學(xué)鍵是肽鍵。

4.蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間結(jié)構(gòu)，也就是該段肽鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，并不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。局部肽鏈主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置，包括：α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲。

5.蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置，即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。

6.蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱(chēng)為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。氫鍵和離子鍵為各亞基間的主要結(jié)合力。

7.α-螺旋：多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時(shí)鐘走向，即右手螺旋，每隔3.6個(gè)氨基酸殘基上升一圈，螺距為0.54nm。α-螺旋的每個(gè)肽鍵的Ｎ-Ｈ和第四個(gè)肽鍵的羧基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長(zhǎng)軸基本平形。

8.蛋白質(zhì)變性：在某些物理和化學(xué)因素作用下，其特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失。主要為二硫鍵和非共價(jià)鍵的破壞，不涉及一級(jí)結(jié)構(gòu)的改變。變性后，其溶解度降低，粘度增加，結(jié)晶能力消失，生物活性喪失，易被蛋白酶水解。

9.核酸的基本組成單位是核苷酸。

10.DNA堿基組成規(guī)律：A=T；C≡G。

11.DNA的反向平行，右手螺旋的雙鏈結(jié)構(gòu)，脫氧核糖和磷酸基團(tuán)組成親水性骨架，位于雙鏈的外側(cè)，而疏水的堿基位于內(nèi)側(cè)，螺旋直徑為2nm，螺距為3.54nm。

以基因的形式傳遞遺傳信息，并作為基因復(fù)制和轉(zhuǎn)錄的模板，是遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ)和生命活動(dòng)的信息基礎(chǔ)。

12.增色效應(yīng)：DNA變性后，在260nm波長(zhǎng)處的光吸收增強(qiáng)。DNA分子內(nèi)50%的雙螺旋結(jié)構(gòu)被破壞時(shí)的溫度稱(chēng)為溶解溫度，用Tm表示。DNA分子的Tm值大小與其DNA長(zhǎng)短以及堿基中的G＋C含量相關(guān)，G＋C比例越高，Tm值越高：離子強(qiáng)度越高，Tm值越高。

13.核酸的紫外線吸收：260nm波長(zhǎng)處有最大紫外線吸收。

14.RNA分類(lèi)：mRNA（模板-密碼子）、tRNA（運(yùn)載體-反密碼子）、rRNA（核糖體-場(chǎng)所）。

15.hnRNA為mRNA的初級(jí)產(chǎn)物，經(jīng)過(guò)剪接切除內(nèi)含子，拼接外顯子，成為成熟的mRNA并移位到細(xì)胞質(zhì)。成熟mRNA由編碼區(qū)和非編碼區(qū)構(gòu)成。真核生物mRNA有3'-末端：多聚A尾結(jié)構(gòu)及5'-末端：帽結(jié)構(gòu)（7-甲基鳥(niǎo)嘌呤及三磷酸鳥(niǎo)苷）。

16.tRNA分子中含有稀有堿基。呈三葉草形，有DHU環(huán)、TψC環(huán)，三級(jí)結(jié)構(gòu)呈倒“L”形。

17.酶的化學(xué)本質(zhì)是蛋白質(zhì)。

18.與蛋白質(zhì)共價(jià)結(jié)合的輔酶稱(chēng)為輔基。

19.酶分子中必需基團(tuán)在空間位置上相對(duì)集中所形成的特定空間結(jié)構(gòu)區(qū)域，是酶發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵部位，稱(chēng)為酶的活性中心。

20.酶只能使反應(yīng)加速達(dá)到平衡點(diǎn)，而不能改變平衡點(diǎn)。

21.米氏常數(shù)Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度；Km值愈小，酶與底物的親和力愈大；Km值是酶的特征性常數(shù)之一，只與酶的結(jié)構(gòu)、酶所催化的底物和反應(yīng)環(huán)境如溫度、PH、離子強(qiáng)度有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)；Vmax是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度，與酶濃度呈正比。

22.競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑：Vmax不變，Km值增大；非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑：Vmax降低，Km值不變；反競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑：Vmax、Km均降低。

23.經(jīng)過(guò)一次三羧酸循環(huán)，①消耗一分子乙酰CoA，②經(jīng)四次脫氫，二次脫羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH₂，3分子NADH＋H^＋，2分子CO₂，1分子GTP，（一共生成10個(gè)ATP）無(wú)H₂O生成。③不可逆步驟（第1、3、4個(gè)步驟）其關(guān)鍵酶有：檸檬酸合酶、α-酮戊二酸脫氫酶、異檸檬酸脫氫酶④整個(gè)循環(huán)反應(yīng)為不可逆反應(yīng)。

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