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上述三個限速酶中，起決定作用的是催化效率最低的酶PFK-1.其分子是一個四聚體形式，不僅具有對反應底物6-磷酸果糖和ATP的結合部位，而且尚有幾個與別位激活劑和抑制劑結合的部位，6-磷酸果糖、1，6二磷酸果糖、ADP和AMP是其激活劑，而ATP、檸檬酸等是其抑制劑，ATP既可作為反應底物又可作為抑制劑，其原因在于：此酶一個是與作為底物的ATP結合位點，另一個是與作為抑制劑的ATP結合位點，兩個位點對ATP的親和力不同，與底物的位點親和力高，抑制劑作用的位點親和力低。對ATP有兩種結合位點，這樣，當細胞內ATP不足時，ATP主要作為反應底物，保證酶促反應進行，而當細胞內ATP增多時，ATP作為抑制劑，降低了酶對6-磷酸果糖的親和力。

它在體內也是由6-磷酸果糖磷酸化而成，但磷酸化是在C2位而不是C4位，參與的酶也是另一個激酶，磷酸果糖激酶-2（PFK-2）。

2，6-二磷酸果糖可被二磷酸果糖磷酸酶-2去磷酸而生成6-磷酸果糖，失去其調節(jié)作用。2，6-二磷酸果糖的作用在于增強磷酸果糖激酶-1對6-磷酸果糖的親和力和取消ATP的抑制作用。