維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的主要作用力有四種，分別是氫鍵、疏水作用、范德華力和離子鍵。這些作用力共同作用，使得蛋白質(zhì)分子中的氨基酸殘基在空間上形成特定的三維構(gòu)象。
1. 氫鍵：蛋白質(zhì)中肽鏈上的氨基和羰基可以形成氫鍵，此外，側(cè)鏈之間也可以通過氫鍵相互作用。氫鍵對于穩(wěn)定蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)（如α-螺旋、β-折疊）特別重要，同時對維持三級結(jié)構(gòu)也有貢獻。
2. 疏水作用：疏水性氨基酸殘基傾向于聚集在蛋白質(zhì)分子內(nèi)部形成一個相對封閉的空間，以減少與水環(huán)境的接觸。這種趨勢有助于蛋白質(zhì)折疊成特定的三維形狀，并且對于穩(wěn)定蛋白質(zhì)的核心區(qū)域至關(guān)重要。
3. 范德華力：當(dāng)原子或分子間距離非常接近時會產(chǎn)生吸引力，即范德華力。雖然單個范德華力較弱，但在蛋白質(zhì)大分子中累積起來可以對維持其空間構(gòu)象產(chǎn)生重要影響。
4. 離子鍵（鹽橋）：帶正電荷和負(fù)電荷的氨基酸殘基之間能夠形成離子鍵或稱為鹽橋。這些靜電相互作用在某些情況下對于保持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性非常重要。

以上四種非共價相互作用力共同決定了蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性和功能特性。